تحضير درس العلاقة بين بنية ووظيفة الإنزيم للسنة الثالثة ثانوي

العلاقة بين بنية ووظيفة الإنزيم
2-1- دراسة حركية التفاعلات الأنزيمية: ExAO
أ- التغيرات في حركية الإنزيم حسب نوع التفاعل
التجربة 1: دراسة التغييرات في محتوى الأكسجين بمرور الوقت في غياب ووجود إنزيم: المستند 3 ، الصفحة 63

1- التحليل والتفسير:
– المنحنى الأصفر: نلاحظ أن تركيز الأكسجين لم يتغير لأنه لا يشارك في أكسدة مادة التفاعل (الجلوكوز) بسبب عدم وجود إنزيم GO المحفز.
منحنى ملون: عند إضافة إنزيم GO ، نلاحظ انخفاضًا في تركيز الأكسجين ، لأنه يدخل في أكسدة الكاشف (الجلوكوز) عند تحفيز إنزيم GO.
2- تحديد دور إنزيم GO: يحفز إنزيم GO هذا التفاعل عن طريق استهلاك الأكسجين لأكسدة الجلوكوز وإنتاج حمض الجلوكونيك و H2O2.

1- التحليل والتفسير:
في الحقنة الثانية ، نلاحظ زيادة في انخفاض تركيز الأكسجين ، حيث يدخل في أكسدة مادة التفاعل (الجلوكوز) بسبب تحفيز إنزيم GO ، والذي كان موجودًا منذ بداية التسجيل ، مما يعني أن الإنزيم لم يتأثر بالتفاعل.
2- معلومات إضافية يجب معرفتها: لا يستهلك الإنزيم أثناء التفاعل.
النتيجة: تحفز الإنزيمات وتسريع التفاعلات الكيميائية الحيوية ، لأنها لا تتأثر أو تستهلك أثناء التفاعل.
ب- التغيرات في المعدل الأولي للتفاعل الأنزيمي اعتماداً على تركيز مادة التفاعل الوثيقة 5 صفحة 64

1- التحليل:
يوضح المنحنى التغير في معدل التفاعل الأنزيمي اعتمادًا على تركيز التفاعل.
نرى أن معدل التفاعل الأولي يزداد تدريجياً مع زيادة تركيز مادة التفاعل إلى القيمة القصوى Vi = 34.8.
ليبقى ثابتًا وهذا بغض النظر عن تركيز الكاشف
الخلاصة: يظل معدل التفاعل الأنزيمي ثابتًا عند تركيزات عالية من الكواشف.
2- الفرضية: سبب ثبات معدل التفاعل عند التراكيز العالية يرتبط بتشبع الانزيم بمادة التفاعل.

النتيجة: المعدل الأولي للتفاعل الأنزيمي يتناسب طرديًا مع تركيز الكاشف بتركيزات منخفضة ، ولكن عند التركيزات العالية من الكاشف ، يظل هذا المعدل ثابتًا.

ج- التغيرات في حركية الإنزيم حسب طبيعة مادة التفاعل: مستند 6 ص 65

التفسير: نوضح أن الأكسجين لا يستهلك في حالة الفركتوز ، لأنه لا يدخل في أكسدة الفركتوز ، لأن إنزيم GO لا يحفز هذا التفاعل ، مما يعني أن الإنزيم محدد.
النتيجة: تتميز الإنزيمات بالتخصص الوظيفي ، أي أن كل إنزيم له كاشف معين.

2-2- التكامل الهيكلي بين المادة التفاعلية والانزيم
أ- الموقع الفعال للإنزيم وثيقة 07 ص 65

1. نلاحظ اندماج جزء صغير من الإنزيم (تجويف) في التركيب الفراغي ، وتسمى مادة التفاعل الموقع النشط ، لأنها المكان الذي يحدث فيه التفاعل.
2- نعم ، تم تأكيد الفرضية لوجود عدد محدود من المواقع عند التشبع ، يصل معدل الإنزيم إلى أقصى حد له ، ومن ثم يتم إثبات معدل التفاعل بتركيزات عالية.
النتيجة: تتميز الإنزيمات بوجود مواقع نشطة على مستوى هيكلها الفراغي لربط الكاشف لتكوين مركب إنزيم كاشف (SE).
ب – العلاقة بين الإنزيم والمادة التفاعلية ، وثيقة 08 صفحة 66

1. في الشكل (أ) ، نلاحظ تكامل شكل الموقع النشط وشكل المادة التفاعلية قبل الارتباط. في الشكل B ، يحدث التغيير في شكل المركز النشط للمادة التفاعلية حتى يكتمل التكامل الهيكلي.
الخلاصة: التكامل الهيكلي بين الموقع النشط ومادة التفاعل مطلوب لتشكيل مجمع SE.
2- نوع التفاعل الأنزيمي في حالة C هو تحول كيميائي ، وفي حالة D يكون تفاعل تحلل ، وفي حالة تفاعل بنائي.
* يمكن أن يحتوي إنزيم واحد على أكثر من كاشف

النتيجة: من أجل تكوين مركب إنزيم كاشف (SE) ، يلزم وجود تكامل بنيوي بين الموقع النشط للإنزيم والمادة التفاعلية.
تتميز بعض الإنزيمات بتغيير في الشكل الفراغي لموقعها النشط في وجود كاشف مع تكوين مركب SE ، يسمى التكامل الحفاز.

ملخص:
يعتمد التأثير المحدد للإنزيم والكاشف على تكوين مركب الكاشف الإنزيمي ، حيث يتم تكوين رابطة انتقالية بين جزء من الكاشف ومنطقة خاصة من الإنزيم تسمى المركز النشط.
يحدث التكامل بين الموقع النشط للإنزيم ومادة التفاعل عندما يقترب الأخير ، مما يحفز الإنزيم على تغيير شكله الفراغي ليصبح مساعدًا لشكل المادة التفاعلية: هذا هو التكامل الحفاز.
يسمح تغيير شكل الإنزيم بحدوث التفاعل لأن المجموعات الكيميائية اللازمة لحدوثه موجودة في المكان المناسب للتأثير على المادة المتفاعلة.

تقييم:
ما هو رد الفعل الذي يشير إليه إنزيم GO؟ الأمراض
إجابة:
نوع التفاعل هو تحول كيميائي لأن الإنزيم يحول الأكسجين والجلوكوز إلى حمض الغلوكونيك و H2O2.